Prêmio Nobel de química é concedido a três cientistas por trabalho sobre proteínas, blocos de construção da vida
O Prêmio Nobel de Química foi concedido na quarta-feira a três cientistas por seu trabalho inovador na previsão e até mesmo no design da estrutura das proteínas, os blocos de construção da vida.
Johan Åqvist, membro do Comitê Nobel de Química, Hans Ellegren, Secretário Permanente e Heiner Linke, Presidente do Comitê Nobel de Química concedem o Prêmio Nobel de Química deste ano a David Baker, Demis Hassabis e John M Jumper na Real Academia Sueca de Ciências, em Estocolmo, Suécia, quarta-feira, 9 de outubro de 2024. Crédito: Christine Olsson/TT News Agency via AP
O Prêmio Nobel de Química foi concedido nesta quarta-feira (9) a três cientistas por seu trabalho inovador na previsão e até mesmo no design da estrutura das proteínas, os blocos de construção da vida.
O prêmio foi concedido a David Baker, que trabalha na Universidade de Washington em Seattle, e a Demis Hassabis e John Jumper, que trabalham no Google DeepMind, um laboratório de pesquisa de inteligência artificial britânico-americano sediado em Londres.
Heiner Linke, presidente do Comitê Nobel de Química, disse que o prêmio homenageia pesquisas que fazem conexões entre sequência de aminoácidos e estrutura de proteínas.
"Isso foi chamado de grande desafio na química, e em particular na bioquímica, por décadas. Então, é essa descoberta que é premiada hoje", ele disse.
Baker projetou uma nova proteína em 2003 e seu grupo de pesquisa desde então produziu uma criação proteica imaginativa após a outra, incluindo proteínas que podem ser usadas como produtos farmacêuticos, vacinas, nanomateriais e pequenos sensores, disse o comitê do Nobel.
"O número de designs que eles produziram e publicaram, e a variedade, é absolutamente alucinante. Parece que você pode construir quase qualquer tipo de proteína agora com essa tecnologia", disse o professor Johan Åqvist do comitê do Nobel.
Crédito: comitê Nobel
Hassabis e Jumper criaram um modelo de inteligência artificial que foi capaz de prever a estrutura de praticamente todas as 200 milhões de proteínas que os pesquisadores identificaram, acrescentou o comitê.
"Proteínas são as moléculas que permitem a vida. Proteínas são blocos de construção que formam ossos, pele, cabelo e tecido", disse Linke. "Para entender como a vida funciona, primeiro precisamos entender o formato das proteínas."
Linke disse que os cientistas há muito sonhavam em prever a estrutura tridimensional das proteínas.
"Quatro anos atrás, em 2020, Demis Hassabis e John Jumper conseguiram decifrar o código. Com o uso habilidoso da inteligência artificial, eles tornaram possível prever a estrutura complexa de essencialmente qualquer proteína conhecida na natureza", disse Linke.
"Outro sonho dos cientistas tem sido construir novas proteínas, aprender como usar a multiferramenta da natureza para nossos próprios propósitos. Esse é o problema que David Baker resolveu", ele acrescentou. "Ele desenvolveu ferramentas computacionais que agora permitem que os cientistas projetem novas proteínas espetaculares com formas e funções inteiramente novas, abrindo infinitas possibilidades para o maior benefício da humanidade."
Baker disse que o trabalho de inteligência artificial de Hassabis e John Jumper deu um grande impulso à sua equipe.
"Os avanços feitos por Demis e John na predição da estrutura de proteínas realmente destacaram para nós o poder que a IA poderia ter. E isso nos levou a aplicar esses métodos de IA ao design de proteínas e isso aumentou muito o poder e a precisão", disse ele.
Baker disse à Associated Press que a vitória foi emocionante. Ele descobriu durante as primeiras horas da manhã ao lado de sua esposa, que imediatamente começou a gritar.
"Então foi um pouco ensurdecedor também", ele disse.
Em uma chamada aberta com autoridades do Nobel e jornalistas que compareceram ao anúncio em Estocolmo, Baker foi questionado se ele tinha uma proteína favorita.
Ele disse que ama todos eles, acrescentando: "Então, não quero escolher favoritos, mas posso falar sobre um que projetamos durante a pandemia que protege contra o coronavírus. E estou muito animado com a ideia de um spray nasal, de pequenas proteínas projetadas, que protegeria contra todos os vírus pandêmicos possíveis."
Hassabis é uma das principais figuras tecnológicas da Grã-Bretanha e recebeu o título de cavaleiro no início deste ano por seus serviços à inteligência artificial. Ele foi cofundador do laboratório de pesquisa de IA DeepMind em 2010, que mais tarde foi adquirido pelo Google. Os avanços da DeepMind incluem o desenvolvimento de um sistema de IA que dominou o jogo chinês Go e foi capaz de derrotar o campeão mundial humano do jogo muito mais rápido do que o esperado.
Demis Hassabis, CEO da DeepMind Technologies e desenvolvedor do AlphaGO, participa do UK Artificial Intelligence (AI) Safety Summit, no Bletchley Park, em Bletchley, Inglaterra, quinta-feira, 2 de novembro de 2023. Crédito: Toby Melville/Pool Photo via AP, arquivo
Baker recebe metade do prêmio em dinheiro de 11 milhões de coroas suecas (US$ 1 milhão), enquanto Hassabis e Jumper dividem a outra metade.
No ano passado, o prêmio de química foi concedido a três cientistas por seu trabalho com pontos quânticos — partículas minúsculas de apenas alguns nanômetros de diâmetro que podem liberar luz colorida muito brilhante e cujas aplicações na vida cotidiana incluem eletrônica e imagens médicas.
Seis dias de anúncios do Nobel começaram na segunda-feira com os americanos Victor Ambros e Gary Ruvkun ganhando o prêmio de medicina. Dois pais fundadores do aprendizado de máquina — John Hopfield e Geoffrey Hinton — ganharam o prêmio de física.
Os prêmios continuam com o prêmio de literatura na quinta-feira. O Prêmio Nobel da Paz será anunciado na sexta-feira e o prêmio de economia em 14 de outubro.
O prêmio em dinheiro vem de um legado deixado pelo criador do prêmio, o inventor sueco Alfred Nobel. Os laureados são convidados a receber seus prêmios em cerimônias em 10 de dezembro, aniversário da morte de Nobel.
Anúncio do comitê Nobel:
A Real Academia Sueca de Ciências decidiu conceder o Prêmio Nobel de Química 2024
com metade para
David Baker, Universidade de Washington, Seattle, WA, EUA
"para design computacional de proteínas"
e a outra metade em conjunto para
Demis Hassabis, Google DeepMind, Londres, Reino Unido
John M. Jumper , Google DeepMind, Londres, Reino Unido
"para previsão da estrutura da proteína"
Eles decifraram o código das incríveis estruturas das proteínas
O Prêmio Nobel de Química de 2024 é sobre proteínas, as engenhosas ferramentas químicas da vida. David Baker teve sucesso com o feito quase impossível de construir tipos inteiramente novos de proteínas. Demis Hassabis e John Jumper desenvolveram um modelo de IA para resolver um problema de 50 anos: prever estruturas complexas de proteínas. Essas descobertas têm um potencial enorme.
A diversidade da vida atesta a capacidade incrível das proteínas como ferramentas químicas. Elas controlam e conduzem todas as reações químicas que, juntas, são a base da vida. As proteínas também funcionam como hormônios, substâncias sinalizadoras, anticorpos e blocos de construção de diferentes tecidos.
"Uma das descobertas sendo reconhecidas este ano diz respeito à construção de proteínas espetaculares. A outra é sobre a realização de um sonho de 50 anos: prever estruturas de proteínas a partir de suas sequências de aminoácidos. Ambas as descobertas abrem vastas possibilidades", diz Heiner Linke, presidente do Comitê Nobel de Química.
As proteínas geralmente consistem em 20 aminoácidos diferentes, que podem ser descritos como blocos de construção da vida. Em 2003, David Baker teve sucesso em usar esses blocos para projetar uma nova proteína que era diferente de qualquer outra proteína. Desde então, seu grupo de pesquisa produziu uma criação imaginativa de proteína após a outra, incluindo proteínas que podem ser usadas como produtos farmacêuticos, vacinas, nanomateriais e pequenos sensores.
A segunda descoberta diz respeito à previsão de estruturas de proteínas. Em proteínas, os aminoácidos são ligados em longas cadeias que se dobram para formar uma estrutura tridimensional, que é decisiva para a função da proteína. Desde a década de 1970, os pesquisadores tentaram prever estruturas de proteínas a partir de sequências de aminoácidos , mas isso era notoriamente difícil. No entanto, quatro anos atrás, houve um avanço impressionante.
Em 2020, Demis Hassabis e John Jumper apresentaram um modelo de IA chamado AlphaFold2. Com sua ajuda, eles conseguiram prever a estrutura de praticamente todas as 200 milhões de proteínas que os pesquisadores identificaram. Desde sua descoberta, o AlphaFold2 foi usado por mais de dois milhões de pessoas de 190 países. Entre uma miríade de aplicações científicas, os pesquisadores agora podem entender melhor a resistência a antibióticos e criar imagens de enzimas que podem decompor o plástico.
A vida não poderia existir sem proteínas. O fato de podermos agora prever estruturas de proteínas e projetar nossas próprias proteínas confere o maior benefício à humanidade.
O Prêmio Nobel de Química 2024
Os químicos há muito sonham em entender e dominar completamente as ferramentas químicas da vida — as proteínas. Esse sonho agora está ao seu alcance. Demis Hassabis e John M. Jumper utilizaram com sucesso a inteligência artificial para prever a estrutura de quase todas as proteínas conhecidas. David Baker aprendeu a dominar os blocos de construção da vida e a criar proteínas inteiramente novas. O potencial de suas descobertas é enorme.
Eles revelaram os segredos das proteínas por meio da computação e da inteligência artificial
Como a química exuberante da vida é possível? A resposta para essa pergunta é a existência de proteínas, que podem ser descritas como ferramentas químicas brilhantes. Elas são geralmente construídas a partir de 20 aminoácidos que podem ser combinados de infinitas maneiras. Usando as informações armazenadas no DNA como um projeto, os aminoácidos são ligados entre si em nossas células para formar longas sequências.
Então a mágica das proteínas acontece: a sequência de aminoácidos se torce e se dobra em uma estrutura tridimensional distinta — às vezes única. Essa estrutura é o que dá às proteínas sua função. Algumas se tornam blocos de construção químicos que podem criar músculos, chifres ou penas, enquanto outras podem se tornar hormônios ou anticorpos. Muitas delas formam enzimas, que conduzem as reações químicas da vida com precisão surpreendente. As proteínas que ficam nas superfícies das células também são importantes e funcionam como canais de comunicação entre a célula e seus arredores.
É quase impossível exagerar o potencial abrangido pelos blocos de construção químicos da vida, esses 20 aminoácidos. O Prêmio Nobel de Química 2024 é sobre entendê-los e dominá-los em um nível totalmente novo. Metade do prêmio vai para Demis Hassabis e John Jumper, que utilizaram inteligência artificial para resolver com sucesso um problema com o qual os químicos lutaram por mais de 50 anos: prever a estrutura tridimensional de uma proteína a partir de uma sequência de aminoácidos. Isso permitiu que eles previssem a estrutura de quase todas as 200 milhões de proteínas conhecidas. A outra metade do prêmio é concedida a David Baker. Ele desenvolveu métodos computadorizados para alcançar o que muitas pessoas acreditavam ser impossível: criar proteínas que não existiam anteriormente e que, em muitos casos, têm funções totalmente novas.
O Prêmio Nobel de Química de 2024 reconhece duas descobertas diferentes, mas, como você verá, elas estão intimamente ligadas. Para entender os desafios que os laureados deste ano superaram, precisamos olhar para o alvorecer da bioquímica moderna.
As primeiras imagens granuladas de proteínas
Os químicos sabem desde o século XIX que as proteínas são importantes para os processos da vida, mas levou até a década de 1950 para que as ferramentas químicas fossem precisas o suficiente para que os pesquisadores começassem a explorar as proteínas com mais detalhes. Os pesquisadores de Cambridge John Kendrew e Max Perutz fizeram uma descoberta inovadora quando, no final da década, usaram com sucesso um método chamado cristalografia de raios X para apresentar os primeiros modelos tridimensionais de proteínas. Em reconhecimento a essa descoberta, eles receberam o Prêmio Nobel de Química em 1962.
Posteriormente, os pesquisadores usaram principalmente a cristalografia de raios X — e muitas vezes muito esforço — para produzir com sucesso imagens de cerca de 200.000 proteínas diferentes, o que lançou as bases para o Prêmio Nobel de Química de 2024.
Um enigma: como uma proteína encontra sua estrutura única?
Christian Anfinsen, um cientista americano, fez outra descoberta precoce. Usando vários truques químicos, ele conseguiu fazer uma proteína existente se desdobrar e então se dobrar novamente. A observação interessante foi que a proteína assumiu exatamente o mesmo formato todas as vezes. Em 1961, ele concluiu que a estrutura tridimensional de uma proteína é inteiramente governada pela sequência de aminoácidos na proteína. Isso o levou a receber o Prêmio Nobel de Química em 1972.
No entanto, a lógica de Anfinsen contém um paradoxo, que outro americano, Cyrus Levinthal, apontou em 1969. Ele calculou que, mesmo que uma proteína consista apenas de 100 aminoácidos, em teoria a proteína pode assumir pelo menos 10 47 estruturas tridimensionais diferentes. Se a cadeia de aminoácidos fosse dobrada aleatoriamente, levaria mais tempo do que a idade do universo para encontrar a estrutura correta da proteína. Em uma célula, leva apenas alguns milissegundos. Então, como a sequência de aminoácidos realmente se dobra?
A descoberta de Anfinsen e o paradoxo de Levinthal implicaram que o dobramento é um processo predeterminado. E — importante — todas as informações sobre como a proteína se dobra devem estar presentes na sequência de aminoácidos.
Lançando o desafio para o grande desafio da bioquímica
Os insights acima levaram a outra realização decisiva — se os químicos conhecem a sequência de aminoácidos de uma proteína, eles devem ser capazes de prever a estrutura tridimensional da proteína. Essa foi uma ideia empolgante. Se eles tivessem sucesso, eles não precisariam mais usar a complicada cristalografia de raios X e poderiam economizar muito tempo. Eles também seriam capazes de gerar estruturas para todas as proteínas onde a cristalografia de raios X não fosse aplicável.
Essas conclusões lógicas lançaram o desafio para o que se tornou o grande desafio da bioquímica: o problema da predição. Para encorajar um desenvolvimento mais rápido no campo, em 1994, pesquisadores iniciaram um projeto chamado Avaliação Crítica da Predição da Estrutura de Proteínas (CASP), que se desenvolveu em uma competição. A cada dois anos, pesquisadores de todo o mundo tinham acesso a sequências de aminoácidos em proteínas cujas estruturas tinham acabado de ser determinadas. No entanto, as estruturas eram mantidas em segredo dos participantes. O desafio era prever as estruturas das proteínas com base nas sequências de aminoácidos conhecidas.
O CASP atraiu muitos pesquisadores, mas resolver o problema de previsão provou ser incrivelmente difícil. A correspondência entre as previsões que os pesquisadores entraram na competição e as estruturas reais dificilmente melhorou. O avanço só ocorreu em 2018, quando um mestre de xadrez, especialista em neurociência e pioneiro em inteligência artificial entrou no campo.
Mestre dos jogos de tabuleiro entra nas Olimpíadas de Proteína
Vamos dar uma olhada rápida no histórico de Demis Hassabis: ele começou a jogar xadrez aos quatro anos de idade e atingiu o nível de mestre aos 13 anos. Na adolescência, ele começou uma carreira como programador e desenvolvedor de jogos de sucesso. Ele começou a explorar a inteligência artificial e se dedicou à neurociência, onde fez várias descobertas revolucionárias. Ele usou o que aprendeu sobre o cérebro para desenvolver melhores redes neurais para IA. Em 2010, ele foi cofundador da DeepMind, uma empresa que desenvolveu modelos de IA magistrais para jogos de tabuleiro populares. A empresa foi vendida para o Google em 2014 e, dois anos depois, a DeepMind ganhou atenção global quando a empresa alcançou o que muitos acreditavam ser o Santo Graal da IA: derrotar o jogador campeão de um dos jogos de tabuleiro mais antigos do mundo, Go.
No entanto, para Hassabis, Go não era o objetivo, era o meio para desenvolver melhores modelos de IA. Após essa vitória, sua equipe estava pronta para enfrentar problemas de maior importância para a humanidade, então em 2018 ele se inscreveu para a décima terceira competição CASP.
Uma vitória inesperada para o modelo de IA de Demis Hassabis
Nos anos anteriores, as estruturas de proteínas que os pesquisadores previram para CASP atingiram uma precisão de 40 por cento, na melhor das hipóteses. Com seu modelo de IA, AlphaFold, a equipe de Hassabis atingiu quase 60 por cento. Eles venceram, e o excelente resultado pegou muitas pessoas de surpresa — foi um progresso inesperado, mas a solução ainda não era boa o suficiente. Para ter sucesso, a previsão tinha que ter uma precisão de 90 por cento quando comparada à estrutura alvo.
Hassabis e sua equipe continuaram desenvolvendo o AlphaFold — mas, por mais que tentassem, o algoritmo nunca foi até o fim. A dura verdade era que eles tinham chegado a um beco sem saída. A equipe estava cansada, mas um funcionário relativamente novo tinha ideias decisivas sobre como o modelo de IA poderia ser melhorado: John Jumper.
John Jumper assume o desafio do grande desafio da bioquímica
O fascínio de John Jumper pelo universo foi o que o fez começar a estudar física e matemática. No entanto, em 2008, quando começou a trabalhar em uma empresa que usava supercomputadores para simular proteínas e suas dinâmicas, ele percebeu que o conhecimento de física poderia ajudar a resolver problemas médicos.
Jumper levou esse interesse recém-adquirido em proteínas com ele quando, em 2011, começou seu doutorado em física teórica. Para economizar capacidade de computador — algo que estava em falta na universidade — ele começou a desenvolver métodos mais simples e engenhosos para simular a dinâmica de proteínas. Logo, ele também pegou o desafio do grande desafio da bioquímica. Em 2017, ele havia concluído recentemente seu doutorado quando ouviu rumores de que o Google DeepMind tinha, em grande segredo, começado a prever estruturas de proteínas. Ele enviou a eles uma candidatura de emprego. Sua experiência em simulação de proteínas significava que ele tinha ideias criativas sobre como melhorar o AlphaFold, então, depois que a equipe começou a se destacar, ele foi promovido. Jumper e Hassabis colideraram o trabalho que reformou fundamentalmente o modelo de IA.
Resultados surpreendentes com um modelo de IA reformado
A nova versão — AlphaFold2 — foi colorida pelo conhecimento de proteínas de Jumper. A equipe também começou a usar a inovação por trás do enorme avanço recente em IA: redes neurais chamadas transformadores. Elas podem encontrar padrões em enormes quantidades de dados de uma maneira mais flexível do que antes e determinar com eficiência o que deve ser focado para atingir um objetivo específico.
A equipe treinou o AlphaFold2 com base nas vastas informações dos bancos de dados de todas as estruturas de proteínas e sequências de aminoácidos conhecidas, e a nova arquitetura de IA começou a apresentar bons resultados a tempo para a décima quarta competição CASP.
Em 2020, quando os organizadores do CASP avaliaram os resultados, eles entenderam que o desafio de 50 anos da bioquímica havia acabado. Na maioria dos casos, o AlphaFold2 teve um desempenho quase tão bom quanto a cristalografia de raios X, o que foi surpreendente. Quando um dos fundadores do CASP, John Moult, concluiu a competição em 4 de dezembro de 2020, ele perguntou: e agora?
Voltaremos a isso. Agora, vamos voltar no tempo e dar destaque a outro participante do CASP. Vamos apresentar a outra metade do Prêmio Nobel de Química de 2024, que trata da arte de criar novas proteínas do zero.
Um livro didático sobre a célula faz David Baker mudar de direção
Quando David Baker começou a estudar na Universidade de Harvard, ele escolheu filosofia e ciências sociais. No entanto, durante um curso de biologia evolutiva, ele se deparou com a primeira edição do agora clássico livro didático Molecular Biology of the Cell. Isso o levou a mudar sua direção na vida. Ele começou a explorar a biologia celular e, eventualmente, ficou fascinado por estruturas de proteínas. Quando, em 1993, ele começou como líder de grupo na Universidade de Washington em Seattle, ele assumiu o grande desafio da bioquímica. Usando experimentos inteligentes, ele começou a explorar como as proteínas se dobram. Isso forneceu insights que ele levou consigo quando, no final da década de 1990, começou a desenvolver um software de computador que podia prever estruturas de proteínas: Rosetta.
Baker fez sua estreia na competição CASP em 1998 usando Rosetta e, em comparação com outros participantes, ele se saiu muito bem. Esse sucesso levou a uma nova ideia — que a equipe de David Baker poderia usar o software ao contrário. Em vez de inserir sequências de aminoácidos em Rosetta e obter estruturas de proteínas, eles deveriam ser capazes de inserir uma estrutura de proteína desejada e obter sugestões para sua sequência de aminoácidos, o que lhes permitiria criar proteínas inteiramente novas.
Baker se torna um construtor de proteínas
O campo do design de proteínas — onde pesquisadores criam proteínas sob medida com novas funções — começou a decolar no final da década de 1990. Em muitos casos, pesquisadores ajustaram proteínas existentes para que pudessem fazer coisas como quebrar substâncias perigosas ou funcionar como ferramentas na indústria de fabricação química.
No entanto, a gama de proteínas naturais é limitada. Para aumentar o potencial de obtenção de proteínas com funções inteiramente novas, o grupo de pesquisa de Baker queria criá-las do zero. Como Baker disse, "Se você quer construir um avião, você não começa modificando um pássaro; em vez disso, você entende os primeiros princípios da aerodinâmica e constrói máquinas voadoras a partir desses princípios."
Uma proteína única vê a luz do dia
O campo no qual proteínas inteiramente novas são construídas é chamado de design de novo. O grupo de pesquisa desenhou uma proteína com uma estrutura inteiramente nova e então pediu para a Rosetta calcular qual tipo de sequência de aminoácidos poderia resultar na proteína desejada. Para fazer isso, a Rosetta pesquisou um banco de dados de todas as estruturas de proteínas conhecidas e procurou por pequenos fragmentos de proteínas que tinham similaridades com a estrutura desejada. Usando conhecimento fundamental do cenário energético das proteínas, a Rosetta então otimizou esses fragmentos e propôs uma sequência de aminoácidos.
Para investigar o quão bem-sucedido o software foi, o grupo de pesquisa de Baker introduziu o gene para a sequência de aminoácidos proposta em bactérias que produziram a proteína desejada. Então, eles determinaram a estrutura da proteína usando cristalografia de raios X.
Acontece que a Rosetta realmente conseguia construir proteínas. A proteína que os pesquisadores desenvolveram, Top7, tinha quase exatamente a estrutura que eles haviam projetado.
Criações espetaculares do laboratório de Baker
O Top7 foi um raio do nada para os pesquisadores que trabalhavam no design de proteínas. Aqueles que tinham criado proteínas de novo anteriormente só tinham conseguido imitar estruturas existentes. A estrutura única do Top7 não existia na natureza. Além disso, com seus 93 aminoácidos, a proteína era maior do que qualquer coisa produzida anteriormente usando o design de novo.
Baker publicou sua descoberta em 2003. Este foi o primeiro passo em algo que só pode ser descrito como um desenvolvimento extraordinário. Ele também lançou o código para Rosetta, então uma comunidade global de pesquisa continuou a desenvolver o software, encontrando novas áreas de aplicação.
É hora de amarrar as pontas soltas do Prêmio Nobel de Química 2024. E agora?
O trabalho que antes levava anos agora leva apenas alguns minutos
Quando Demis Hassabis e John Jumper confirmaram que AlphaFold2 realmente funcionava, eles calcularam a estrutura de todas as proteínas humanas. Então eles previram a estrutura de virtualmente todas as 200 milhões de proteínas que os pesquisadores descobriram até agora ao mapear os organismos da Terra.
O Google DeepMind também tornou o código do AlphaFold2 publicamente disponível, e qualquer um pode acessá-lo. O modelo de IA se tornou uma mina de ouro para pesquisadores. Em outubro de 2024, o AlphaFold2 foi usado por mais de dois milhões de pessoas de 190 países. Anteriormente, muitas vezes demorava anos para obter uma estrutura de proteína, se é que demorava. Agora, isso pode ser feito em alguns minutos. O modelo de IA não é perfeito, mas estima a exatidão da estrutura que produziu, então os pesquisadores sabem o quão confiável é a previsão.
Após a competição CASP de 2020, quando David Baker percebeu o potencial dos modelos de IA baseados em transformadores, ele adicionou um ao Rosetta, o que também facilitou o design de novo de proteínas. Nos últimos anos, uma criação de proteína incrível após a outra surgiu do laboratório de Baker.
Desenvolvimento vertiginoso para o benefício da humanidade
A incrível versatilidade das proteínas como ferramentas químicas se reflete na vasta diversidade da vida. O fato de podermos agora visualizar tão facilmente a estrutura dessas pequenas máquinas moleculares é alucinante; nos permite entender melhor como a vida funciona, incluindo por que algumas doenças se desenvolvem, como ocorre a resistência a antibióticos ou por que alguns micróbios podem decompor plástico.
A capacidade de criar proteínas que são carregadas com novas funções é igualmente espantosa. Isso pode levar a novos nanomateriais, produtos farmacêuticos direcionados, desenvolvimento mais rápido de vacinas, sensores mínimos e uma indústria química mais verde — para citar apenas algumas aplicações que são para o maior benefício da humanidade.
Mais informações: www.nobelprize.org/prizes/chem … dvanced-information/
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